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Text File  |  1995-03-04  |  5.8 KB  |  105 lines
  1. *****************************************
  2. * Putative AMP-binding domain signature *
  3. *****************************************
  4.  
  5. It has been shown [1 to 5] that a number of prokaryotic and eukaryotic enzymes
  6. which all probably act via  an ATP-dependent  covalent binding of AMP to their
  7. substrate, share a region of sequence similarity. These enzymes are:
  8.  
  9.  - Insects luciferase (luciferin 4-monooxygenase)  (EC 1.13.12.7).  Luciferase
  10.    produces light by catalyzing the oxidation of luciferin in  presence of ATP
  11.    and molecular oxygen.
  12.  - Alpha-aminoadipate  reductase (EC 1.2.1.31) from  yeast  (gene LYS2).  This
  13.    enzyme catalyzes  the activation  of  alpha-aminoadipate  by  ATP-dependent
  14.    adenylation and the reduction of activated alpha-aminoadipate by NADPH.
  15.  - Acetate--CoA ligase (EC 6.2.1.1)  (acetyl-CoA synthetase),  an  enzyme that
  16.    catalyzes the formation of acetyl-CoA from acetate and CoA.
  17.  - Long-chain-fatty-acid--CoA  ligase  (EC 6.2.1.3), an  enzyme that activates
  18.    long-chain fatty acids for both the synthesis of cellular lipids and  their
  19.    degradation via beta-oxidation.
  20.  - 4-coumarate--CoA ligase (EC 6.2.1.12) (4CL), a plant enzyme  that catalyzes
  21.    the formation  of  4-coumarate-CoA from  4-coumarate  and  coenzyme A;  the
  22.    branchpoint  reactions  between   general  phenylpropanoid  metabolism  and
  23.    pathways leading to various specific end products.
  24.  - O-succinylbenzoic acid--CoA ligase (EC 6.2.1.26) (OSB-CoA synthetase) (gene
  25.    menE) [6], a bacterial enzyme  involved  in the biosynthesis of menaquinone
  26.    (vitamin K2).
  27.  - 4-Chlorobenzoate--CoA  ligase   (EC 6.2.1.-)  (4-CBA--CoA  ligase)  [7],  a
  28.    Pseudomonas enzyme involved in the degradation of 4-CBA.
  29.  - Indoleacetate--lysine ligase (EC 6.3.2.20) (IAA-lysine synthetase) [8],  an
  30.    enzyme from Pseudomonas syringae that converts indoleacetate to IAA-lysine.
  31.  - Bile acid-CoA  ligase  (gene baiB)  from  Eubacterium strain VPI 12708 [4].
  32.    This enzyme catalyzes the ATP-dependent formation of a variety of C-24 bile
  33.    acid-CoA.
  34.  - L-(alpha-aminoadipyl)-L-cysteinyl-D-valine  synthetase   (ACV   synthetase)
  35.    from Penicillium chrysogenum (gene acvA).  This  enzyme catalyzes the first
  36.    step in the biosynthesis of penicillin and cephalosporin,  the formation of
  37.    ACV from the constituent amino acids.  The amino acids seem to be activated
  38.    by adenylation. acvA is a  protein of  3746 amino acids that contains three
  39.    related domains of about 600 amino acids.
  40.  - Gramicidin S synthetase I (gene grsA)  from  Bacillus brevis.  This  enzyme
  41.    catalyzes the first step  in  the  biosynthesis  of  the  cyclic antibiotic
  42.    gramicidin S, the ATP-dependent racemization of phenylalanine (EC 5.1.1.11)
  43.  - Tyrocidine synthetase I (gene tycA)  from  Bacillus  brevis.   The reaction
  44.    carried out by tycA is identical to that catalyzed by grsA
  45.  - Gramicidin S synthetase II (gene grsB)  from  Bacillus brevis. This  enzyme
  46.    is a  multifunctional  protein  that  activates  and  polymerizes  proline,
  47.    valine, ornithine and leucine.  GrsB consists  of  four  related domains of
  48.    about 600 amino acids.
  49.  - Enterobactin synthetase  components E (gene entE)  and  F (gene entF)  from
  50.    Escherichia coli.  These  two  enzymes  are  involved  in the ATP-dependent
  51.    activation  of  respectively   2,3-dihydroxybenzoate   and   serine  during
  52.    enterobactin (enterochelin) biosynthesis.
  53.  
  54. There are also some proteins, whose exact function is not yet known, but which
  55. are, very probably, also AMP-binding enzymes. These proteins are:
  56.  
  57.  - ORA  (octapeptide-repeat antigen),  a Plasmodium falciparum  protein  whose
  58.    function is not known but which  shows a high degree of similarity with the
  59.    above proteins.
  60.  - AngR, a Vibrio anguillarum protein. AngR is thought to be a transcriptional
  61.    activator  which  modulates  the  anguibactin (an iron-binding siderophore)
  62.    biosynthesis gene  cluster operon.  But  we believe [9], that angR is not a
  63.    DNA-binding protein, but rather an  enzyme involved in  the biosynthesis of
  64.    anguibactin.  This conclusion is  based on three facts: the presence of the
  65.    AMP-binding domain; the size of angR (1048 residues),  which is far  bigger
  66.    than any bacterial transcriptional protein; and  the presence of a probable
  67.    S-acyl thioesterase immediately downstream of angR.
  68.  - A hypothetical protein in mmsB 3'region in Pseudomonas aeruginosa.
  69.  - Escherichia coli hypothetical protein yaaM.
  70.  
  71. All these proteins contains a highly  conserved  region  very rich in glycine,
  72. serine, and threonine  which is  followed  by a conserved lysine.   A parallel
  73. can be drawn [9]  between  this type of  domain and  the G-x(4)-G-K-[ST] ATP-/
  74. GTP-binding 'P-loop' domain or  the protein kinases G-x-G-x(2)-[SG]-x(10,20)-K
  75. ATP-binding domains (see the relevant sections).
  76.  
  77. -Consensus pattern: [LIVMFY]-x(2)-[STG](2)-G-[ST]-[STE]-[SG]-x-[PALIVM]-K
  78. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  79. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 5.
  80.  
  81. -Note: in a majority of cases the residue that  follows  the Lys at the end of
  82.  the pattern is a Gly.
  83.  
  84. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  85.  
  86. [ 1] Toh H.
  87.      Protein Seq. Data Anal. 4:111-117(1991).
  88. [ 2] Smith D.J., Earl A.J., Turner G.
  89.      EMBO J. 9:2743-2750(1990).
  90. [ 3] Schroeder J.
  91.      Nucleic Acids Res. 17:460-460(1989).
  92. [ 4] Mallonee D.H., Adams J.L., Hylemon P.B.
  93.      J. Bacteriol. 174:2065-2071(1992).
  94. [ 5] Turgay K., Krause M., Marahiel M.A.
  95.      Mol. Microbiol. 6:529-546(1992).
  96. [ 6] Driscoll J.R., Taber H.W.
  97.      J. Bacteriol. 174:5063-5071(1992).
  98. [ 7] Babbitt P.C., Kenyon G.L., Matin B.M., Charest H., Sylvestre M.,
  99.      Scholten J.D., Chang K.-H., Liang P.-H., Dunaway-Mariano D.
  100.      Biochemistry 31:5594-5604(1992).
  101. [ 8] Farrell D.H., Mikesell P., Actis L.A., Crosa J.H.
  102.      Gene 86:45-51(1990).
  103. [ 9] Bairoch A.
  104.      Unpublished observations (1991).
  105.